Composição da miosina.

A molécula da miosina é composta por seis cadeias polipeptídicas:

Duas cadeias são pesadas, chamando-as de cadeias pesadas, que formam um espiral uma com a outra, formando uma dupla hélice, chamada de calda.

As outras quatro cadeias são chamadas de cadeias leves, estas compõem a cabeça da miosina, em cada miosina há duas cabeças. Sendo assim duas cadeias leves para cada cabeça de  miosina. Estas cabeças leves ajudam a regular o funcionamento da cabeça durante a contração muscular.

O filamento da miosina é formado por cerca de duzentas moléculas de miosina, partes do corpo de cada molécula de miosina estão penduradas nas partes laterais, junto com as cabeças, formando assim um braço que estende a cabeça para fora do corpo. As projeções dos braços e das cabeças formam as pontes cruzadas.

Pra completar, o próprio filamento de miosina é retorcido de forma que cada par sucessivo de pontes cruzadas é axialmente deslocado do par anterior, isso assegura a extensão das pontes cruzadas em todas as direções em torno do filamento.

Uma característica da cabeça de miosina, é a função como enzima ATPase. Essa propriedade permite que a cabeça regule o ATP e utilize a energia derivada das ligações de alta energia do fosfato do ATP para energizar o processo de contração.

Aí é que vem a minha dúvida: Se tem ATPase na cabeça da miosina formada pelas cadeias leves, essas cadeias leves são as mitocôndrias???

Miosina

A miosina é uma molécula longa com uma cauda e duas cabeças. As cabeças podem se mover em relação a si mesmas e em relação à cauda. Miosina pode ser separada por enzimas proteolíticas em dois pontos diferentes. Se tratada com tripsina, a miosina é dividida em meromiosina pesada [fragmento que retem a atividade ATPásica] e meromiosina leve [que não possui atividade enzimática]. Meromiosina pesada é solúvel em baixas concentrações de sal enquanto o fragmento meromiosina leve só é solúvel em concentrações salinas bastante altas. A meromiosina pesada pode ainda ser clivada em dois fragmentos pela papaína, um chamado subfragmento S-1 [que retem atividade ATPásica] e o subfragmento S-2 sem atividade enzimática.

Para estudo dos polipeptídeos que compõem a estrutura quaternária da miosina, basta romper as pontes dissulfeto e proceder a eletroforese para separação por peso molecular. Existem duas cadeias pesadas na cauda e dois ou três pares de cadeias leves nas cabeças. As cadeias leves estariam relacionadas à atividade ATPásica. O peso molecular e o número destas cadeias leves variam de acordo com o músculo estudado e o tipo de fibras [rápidas ou lentas].

Miosina compõe os filamentos grossos e é classificada como uma enzima mecanoquímica ou proteína motora, isso porque é capaz de converter a energia química em energia mecânica, útil para o mecanismo de contração muscular.

A proteína miosina é uma ATPase que se movimenta ao longo da actina e em presença de ATP, são responsáveis pela contração muscular. Estas proteínas são as principais componentes dos miofilamentos, os organelos que constituem o "esqueleto" das células musculares. Sua forma microscópica lembra um taco de golf.

Ela é uma enzima mecanoquímica, isto é, converte a energia química em mecânica e por isso é também chamada de proteína motora. Então, nos movimentos gerados por esses elementos, a miosina é o motor, os filamentos de actina são os trilhos e o ATP, o combustível.

Estudos de seqüência de DNA mostram mais de 10 classes de genes para miosina. Entretanto, três são os mais conhecidos: miosina I, miosina II, e miosina V. A estrutura molecular de todas mostra

uma "cabeça", onde se encontra o sítio de ligação com ATP e com a actina, sendo o local de geração de força;
um "pescoço", que regula a atividade da "cabeça" ligando-se à calmodulina outra proteína reguladora semelhante;
uma "cauda" que contém sítios de ligação que determina se a molécula vai se ligar à membrana plasmática ou a outras caudas para formar um filamento grosso.