Hemoglobina e Mioglobina

A hemoglobina é uma proteína globular, de estrutura quaternária, que contém 4 cadeias polipeptídicas (cadeias de globina) e um grupo heme ligado a cada uma das cadeias de globina.
A função da hemoglobina é absorver e transportar o oxigênio  no sangue e liberá-lo no tecido. Isso ocorre graças à capacidade de seus átomos de ferro  se ligarem com o oxigênio, reversivelmente.

É formada duas cadeias de globina do tipo alfa e duas cadeias de globina do tipo beta, sendo assim um tetrâmero de cadeias. Isso faz que haja diferentes combinações entre essas cadeias, determinando os 6 tipos de hemoglobinas produzidas na fase pré-embrionária e pós nascimento. A cada fase de desenvolvimento a síntese de hemoglobina vai se adaptando às mudanças sofridas pelo corpo.


A parte da hemoglobina onde o ferro está ligado é o grupo heme. O ferro chega até ele pelo seu transportador, a transferrina. Através de receptores específicos, o complexo ferro-transferrina liga á membrana da hemácia. A membrana então se invagina em alguns pontos, formando algumas vesículas com o ferro que penetrou e se desligou da transferrina, que por sua vez volta ao plasma sem o ferro para poder transportar outro átomo de fero.
A produção do grupo Heme começa após a entrada de ferro na hemácia. Quando há excesso de ferro na célula, os eritroblastos são chamados de sideroblastos, e quando nos eritrócitos, siderócitos. Essa síntese do grupo heme conta ainda com a participação de muitas enzimas. Quando há defeitos na produção dessas enzimas, podem surgir várias patologias, chamadas porfírias.

A formação da hemoglobina acontece no citoplasma dos eritroblastos.

Fonte: http://www.infoescola.com/sangue/hemoglobina/

A mioglobina é uma proteína heme encontrada no músculo cardíaco e esquelético que é libertada no soro quando ocorrem danos nas células do músculo cardíaco ou esquelético. Na ausência de traumatismos do músculo esquelético ou de outros fatores associados a um aumento de mioglobina circulante não relacionado com alterações cardíacas, os níveis de mioglobina têm sido utilizados como um marcador precoce do Infarto Agudo do Miocárdio (IAM).

Após a necrose do miocárdio associada ao IAM, a mioglobina é um dos primeiros marcadores a aumentar acima dos níveis normais, aumentando em relação aos valores basais, de forma mensurável, 1 - 3 horas após o enfarte, atingindo um pico às 6 - 12 horas e regressa a valores basais num período de 24 - 36 horas.

Vários relatórios sugerem a medição da mioglobina como um meio auxiliar de diagnóstico na “exclusão” do enfarte do miocárdio com valores preditivos de até 100% referidos em determinados períodos de tempo após o início dos sintomas.

Vantagens:
- Liberada mais cedo na corrente circulatória (uma a três horas após o ataque da dor precordial) tem uma sensibilidade de 91%;
- Valor preditivo negativo em 100% dos casos dosados entre 3-6 horas, indicando que a não positividade neste intervalo, praticamente exclui o diagnóstico de IAM;
- Marcador sensível para monitorar re-infartos;
- Monitoramento da reperfusão;
- O pico máximo fica entre seis e nove horas após o aparecimento dos sintomas, o que possibilita diagnóstico rápido.

Desvantagens:
- Retorna a valores normais dentro das 24 horas não detectando infartos tardiamente diagnosticados com dosagens posteriores;
- Está presente em grande quantidade também nos tecidos do músculo esquelético (baixa especificidade);
- Concentrações elevadas de mioglobina não provocadas por infarto podem ser encontradas depois de traumatismos musculares, ressuscitações, miopatias e menor eliminação no caso de insuficiência renal.

Fonte: http://www.medcorp.com.br/medcorp/upload/textos/marcadores_Mioglobina.html

Originalmente pensou-se que a mioglobina fosse apenas uma proteína de armazenamento de oxigénio. No entanto, é hoje aparente que o seu principal papel fisiológico é facilitar o transporte de oxigénio no músculo, que é o tecido que mais rapidamente respira em condições de intensa actividade. Tem um papel fundamental no transporte de oxigénio para a mitocôndria durante o exercício físico.
A facilidade com que o oxigénio se difunde dos capilares para os tecidos é limitada pela sua baixa solubilidade em solução aquosa (≈10-4 M no sangue). A mioglobina apresenta uma grande afinidade para o oxigénio, o que se pode ver pela pressão de oxigénio à qual esta proteína se encontra 50 % saturada (p50); o valor de p50 para a mioglobina é de 2.8 torr. Dentro da gama fisiológica da pressão de O2 no sangue (100 torr no sangue arterial e 30 torr no rangue venoso), é possível constatar que a mioglobina está quase totalmente saturada com oxigénio. Por exemplo, a saturação parcial (YO2) da mioglobina é de 0,97 quando a pressão de O2 (pO2) é de 100 torr e 0,91 a 30 torr. É importante notar que esta ligação ao oxigénio por parte da mioglobina é reversível, dependendo da pressão de oxigénio verificada. A baixas pressões, pouco O2 se liga à mioglobina; à medida que a pO2 aumenta, maior quantidade deste se liga à mioglobina, sendo que a pO2 muito elevada, virtualmente todos os locais de ligação de oxigénio estão ocupados e a mioglobina diz-se saturada. Consequentemente, a mioglobina aumenta a solubilidade efectiva do oxigénio no músculo, aumentando a sua velocidade de difusão, e repõe eficientemente o oxigénio dos capilares para as células musculares. A curva hiperbólica de ligação do oxigénio à mioglobina é característica da ligação simples de uma pequena molécula a uma proteína.


Existem dois tipos de fibras musculares – as vermelhas e as brancas. As células com altas concentrações de mioglobina são chamadas fibras vermelhas e estão relacionadas com actividades de longa duração, que exijam o esforço contínuo dos músculos. Isto porque a captura e transporte do oxigénio do sangue para as células através da hemoglobina (uma proteína transportadora do oxigénio no sangue, mas cuja afinidade para o oxigénio é cerca de 10 vezes menor), torna-se insuficiente para manter os níveis de respiração celular necessários para satisfazer as necessidades energéticas da célula, e são as reservas de oxigénio armazenado nas moléculas de mioglobina que possibilitam a continuidade da actividade. Durante períodos de privação de oxigénio, a oximioglobina (mioglobina ligada ao oxigénio) liberta o oxigénio a ela ligado, que é utilizado posteriormente em vias metabólicas.
As fibras brancas possuem baixo teor de mioglobina e estão evolvidas em actividades de consumo energético rápido. Por exemplo, um atleta de uma prova de maratona deve ter grandes quantidades de fibras vermelhas, enquanto que um atleta de provas curtas deve ter maior abundância de fibras brancas.

Fonte: http://www2.dq.fct.unl.pt/cadeiras/qpn1/molweb/2004/mioglobina/mioglob%20nova/fun%C3%A7%C3%A3o.htm